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为了排除研究的偶然性，我们继而重复了很多次类似的尝试，从不同的起点开始，分析依靠不同物质作为能源的代谢方式。我们还增加了实验的样本，想要计算出它们到底能找到多少新的性状。在每一次演算里，新的性状总是稳步增加，毫无衰减和停歇的迹象。不管我们的演算持续多久，无论是100步，1 000步还是10 000步，也无论是一小时，一天还是一周，直到我们用尽时间，或者有新的工作要做。最终，我们意识到，在有生之年我们恐怕是看不到代谢进化江郎才尽的那一天了。
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代谢图书馆里的新性状几乎取之不尽。基因型网络和社区多样性亦然，它们是进化发生的两个关键。基因型网络确保了生物探索自然图书馆的能力，没有基因型网络，生物一不小心就会踏入万劫不复的境地。而如果没有社区，沿着基因型网络进行的探索就失去了意义：网络中的性状都一样，对其中某个性状的探索不会带来任何新的性状。
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人类图书管理员在管理现实的图书馆时可没有这样的本事。且不说去哪里找用数千种不同的方式讲述同一个故事的书，即便有，也没有图书管理员会模仿自然图书馆的组织形式，在一个主题区域里摆放内容不同的各种书籍，他们也无法把含义不同的书安排在主题相似的文本附近。
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不过只要仔细思考就会发现，代谢图书馆并不是什么疯子脑袋里的奇怪想法。人类的图书馆之所以非常实用，仅仅是因为图书管理员按照我们的需求对书本进行了分类管理，有关太阳能电池的书在这个书架上，而与法国文学有关的书则在那个书架上等。而对于一个读者没有偏好，只能随机游走的图书馆来说，只要走错一步就会灰飞烟灭，那么谁都不敢在这样的图书馆里随便走动，读者只能停留在眼前的书架上。如此一来，它们就成了鼠目寸光的伪学者，除了精通自己所在的书架之外，对其他领域一无所知，也不会学到任何新的东西。这可不是在这个多变的世界上生存下去的好办法。对于这样的读者来说，代谢图书馆简直是专门为它们寻求新性状设计的。
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更奇妙的是，其他与生命有关的自然图书馆也遵循相同的组织方式。
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适者降临：自然如何创新 北 极鳕鱼体型细长，体表呈褐色，腹部为银白色，鳍则是黑色，长约18～30厘米，是一种毫不起眼的海洋生物，但有一点除外：北极鳕鱼生存繁衍的区域位于海平面以下900米，纬度和北极相差不超过6度，那里的水域常年水温在0摄氏度以下。
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在这样的温度下，大多数生物体内的液体会变成冰晶，边缘像锻造精良的利剑一样美丽，也像利剑一样致命，因为冰晶切割活体组织就像切黄油一样毫不费力。恒温动物体内具有温度调节系统，因此即使身处零度以下也能生存。但鱼类没有调节体温的能力，即便如此，北极鳕鱼在零度以下依旧能够生存。
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北极鳕鱼能够生存的秘诀是体内合成的抗冻蛋白。抗冻蛋白降低了体液的冻结温度，很像汽车引擎冷却剂里的防冻剂。功能繁多的不同蛋白质是自然进化能力的典型例子。只要通过改变氨基酸序列以产生特定的蛋白质，地球海洋中的大片生命不能涉足的区域就可以变成适宜生存的乐园。
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抗冻蛋白只是无数种进化奇迹之一，类似的奇迹在鱼类和所有其他生物的细胞中普遍存在。如果你能变小，在细胞里穿梭，你肯定会惊讶于细胞里居然有这么多不同种类的分子，数以百万计。有小些的，如水分子，有的稍大一点，譬如糖或者氨基酸，也有更大的大分子，如蛋白质。所有这些分子推推搡搡，你挤我我挤你，就像高峰时刻挤地铁上下班的乘客。
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蛋白质是细胞成分分子中的庞然大物，是生命的驱动者。我们已经认识过代谢酶了，它们通过对相对较小的分子进行聚合、剪切或仅仅进行原子重排，合成细胞所需的所有物质，包括这些代谢酶自身的氨基酸。不过，并不是所有的蛋白质都是酶。有些蛋白质是细胞内的动力来源，例如驱动蛋白，驱动蛋白沿着细胞间纵横交错的刚性分子“电缆”移动，运输含有各种分子物质的小囊泡。一旦这些在细胞内“跑长途”的运输分子停止工作，混乱和无序就会接踵而至。举个例子，有一种驱动蛋白负责运输构建神经细胞之间连接的物料分子，倘若它的基因发生变异，会导致一种叫2A型腓骨肌萎缩症（Type 2A Charcot-Marie-Tooth disease）的绝症，表现为手脚无力并伴有感觉障碍。
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还有一些蛋白质附着在DNA上，是基因的开关，这些调节性的蛋白质负责把基因编码的信息转化成氨基酸链。上百个类似的调节蛋白往往会同时展开工作，每个调节蛋白总是对某些基因产生作用，而对另一些则没有影响。（调节蛋白本身也是生物进化的动力之一，我们将在第5章讨论。）
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蛋白质的功能还不止于此，细胞内还有组成细胞骨架的支柱蛋白质、输入养分的蛋白质、将废物排出细胞的蛋白质以及在细胞间传递分子信息的蛋白质等。
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每种蛋白质对于生物表现型的塑造都有它独特的功能，而对于蛋白质来说，构型是它们最重要的特征。这里所说的构型不仅指蛋白质中20种氨基酸本身的分子形状，以及氨基酸之间相互的连接方式——这些统称为蛋白质的一级结构，还代表线性的氨基酸链经过空间折叠形成的立体结构。蛋白质的空间折叠我们在第1章中就已经略有涉及。
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亲水性氨基酸倾向于靠近它们周围的水分子，而疏水性氨基酸——就像生物膜成分中的脂质，则倾向于逃避周围的水分子，氨基酸分子对水的不同亲和力使蛋白质的一级结构能够以特定的方式折叠。在热力学震动的驱动下，氨基酸链在折叠过程中会尽可能地尝试所有可能的构型，最后，大多数疏水性氨基酸会聚合在一起，形成紧密的核心。而最外层则被亲水性分子所覆盖，包裹内部的疏水性核心。
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另外，有些氨基酸能够互相吸引，有些则会互相排斥，这些化学作用力也影响了蛋白质的折叠方式。蛋白质折叠过程仅由蹦蹦跳跳、行踪不定的分子决定，这再次提醒我们，自组织能力于生命而言有多么重要。我们体内有上万亿个细胞，只要细胞内形成一条新的蛋白链，它都要发生空间折叠。所以在一天中，蛋白质的折叠在每个细胞内都要上演几百万次。
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如果从原子层面看，发生空间折叠的蛋白质看起来就像一团没有形状的泡沫，比如第2章中提到的能水解双糖的蔗糖酶。我们不妨退一步，把注意力集中在氨基酸链上（见图4-1），就可以辨认出些许有规律的氨基酸空间排列模式，这种模式在许多蛋白质中都存在，包括了一种螺旋形的结构和一种扁平的片状结构，片状排列也叫β-折叠。α-螺旋和β-折叠是蛋白质折叠的主要方式，两者即蛋白质的二级结构。多个α-螺旋和β-折叠，连同联结两者的非二级结构部分，构成了图4-1中所示的蛋白质的复杂三维结构，我们把这种三维结构称为蛋白质的三级结构。
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