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蛋白质的功能还不止于此，细胞内还有组成细胞骨架的支柱蛋白质、输入养分的蛋白质、将废物排出细胞的蛋白质以及在细胞间传递分子信息的蛋白质等。
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每种蛋白质对于生物表现型的塑造都有它独特的功能，而对于蛋白质来说，构型是它们最重要的特征。这里所说的构型不仅指蛋白质中20种氨基酸本身的分子形状，以及氨基酸之间相互的连接方式——这些统称为蛋白质的一级结构，还代表线性的氨基酸链经过空间折叠形成的立体结构。蛋白质的空间折叠我们在第1章中就已经略有涉及。
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亲水性氨基酸倾向于靠近它们周围的水分子，而疏水性氨基酸——就像生物膜成分中的脂质，则倾向于逃避周围的水分子，氨基酸分子对水的不同亲和力使蛋白质的一级结构能够以特定的方式折叠。在热力学震动的驱动下，氨基酸链在折叠过程中会尽可能地尝试所有可能的构型，最后，大多数疏水性氨基酸会聚合在一起，形成紧密的核心。而最外层则被亲水性分子所覆盖，包裹内部的疏水性核心。
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另外，有些氨基酸能够互相吸引，有些则会互相排斥，这些化学作用力也影响了蛋白质的折叠方式。蛋白质折叠过程仅由蹦蹦跳跳、行踪不定的分子决定，这再次提醒我们，自组织能力于生命而言有多么重要。我们体内有上万亿个细胞，只要细胞内形成一条新的蛋白链，它都要发生空间折叠。所以在一天中，蛋白质的折叠在每个细胞内都要上演几百万次。
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如果从原子层面看，发生空间折叠的蛋白质看起来就像一团没有形状的泡沫，比如第2章中提到的能水解双糖的蔗糖酶。我们不妨退一步，把注意力集中在氨基酸链上（见图4-1），就可以辨认出些许有规律的氨基酸空间排列模式，这种模式在许多蛋白质中都存在，包括了一种螺旋形的结构和一种扁平的片状结构，片状排列也叫β-折叠。α-螺旋和β-折叠是蛋白质折叠的主要方式，两者即蛋白质的二级结构。多个α-螺旋和β-折叠，连同联结两者的非二级结构部分，构成了图4-1中所示的蛋白质的复杂三维结构，我们把这种三维结构称为蛋白质的三级结构。
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图4-1 完成空间折叠后的蔗糖酶
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虽然图4-1中的折叠看起来很像一团乱糟糟的意大利面，不过这种折叠方式实际上是高度有序的：任何一个蔗糖酶中的两条氨基酸链折叠的方式都是自发完成的，且折叠的产物完全一致。构型对于保证蛋白质的功能至关重要：热能导致折叠的蛋白质分子不断振动和振荡，而α-螺旋和β-折叠则起到引导并限制分子热运动的作用。振动受限让蔗糖酶这样的酶能够催化糖的裂解反应，原理有点像剪刀：如果没有连接刀片的转轴限制它们的运动，剪刀也就无法裁纸。鉴于热运动对酶分子的重要性，所以对每种酶分子的催化作用而言，都存在一个最适的理想温度：热量太低，分子振动微弱，不足以组织分子运动；热量太高，剧烈振动则会使空间折叠分崩离析，导致蛋白质变回线型氨基酸链。更糟的是，未折叠的蛋白质经常聚合成大团大团的惰性物质，就像熟鸡蛋里的蛋白。未折叠的成团蛋白质不仅无用，而且有害。就像如果你的大脑里积累了太多蛋白质块，就会引起严重疾病，例如阿尔茨海默氏症。
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蔗糖酶和其他蛋白质在振荡中形成的构型复杂多样，且各自都有着特定的功能。每种蛋白质的构型都高度复杂，与它们所执行的功能相适应。用达尔文描述生命世界的话来说，这是一个“无尽之形最美”（endless forms most beautiful）的世界。蛋白质的构型维持着生命世界的运转。
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蛋白质不仅需要处理眼下的工作和任务。如同人类的经济社会一样，生物也需要面对瞬息万变的挑战。作为应对，进化为生命带来了新的蛋白质构型，而具有新构型的蛋白质则可以承担新的工作。每当生命需要解决新问题时，比如在极度低温的环境中，体内生长的冰晶变成致命的刀片，威胁到自身的生存时，新的招募工作就开始了。
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无论是早先的高炉，还是如今的智能手机，人类社会中的发明往往需要经历漫长的独立研发过程，并非一蹴而就。与之类似，自然界塑造生物新性状的过程也往往不是瞬间实现的。抗冻蛋白就是一个例子，不只是北极鳕鱼体内有抗冻蛋白，南极鱼类也有，但是两者的抗冻蛋白分别起源于不同祖先体内的两种蛋白质。抗冻蛋白甚至有过不止一次起源，不仅如此，有些鱼类还进化出了不止一种抗冻蛋白。美洲拟鲽是北大西洋的一种比目鱼，它的体内能够合成两种抗冻蛋白，一种防止血液结冰，另一种防止皮肤结冰。以进化的角度来衡量，有些蛋白质的出现着实非常迅速，只用了不到300万年的时间。
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某些早期生物对冻伤非常敏感，它们体内的蛋白质与抗冻蛋白的氨基酸序列往往相去甚远，不过蛋白质进化所需的变化通常比我们想象的要少得多。只要改变一个氨基酸，合成组胺酸的酶就会变成功能不同的另一种酶，合成的产物也变成了色氨酸。大肠杆菌的一种酶能催化并从阿拉伯糖[16]中摄取能量，改变这种酶中的一个特定的氨基酸，它的功能就从转移酶变成了裂解酶。
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可见，微小的变化同样能够对生命造成巨大影响，中亚的斑头雁也是一个例证。斑头雁是世界上飞得最高的鸟类之一。它必须飞得足够高，因为它的迁徙路线需要途经珠穆朗玛峰，那里的海拔超过8 000米。在这个高度上，周围的空气非常稀薄，鸟儿必须更加拼命地拍打翅膀，而且那里的氧气含量仅为海平面的1/3。攀登珠穆朗玛峰的登山者在到达这一海拔时往往需要借助氧气罐，而乘坐喷气式飞机的乘客则需要加压舱的保护。大雁无法借助这两者中的任何一项技术，但是没关系，它有更好的办法。斑头雁体内的血红蛋白在氨基酸序列上发生了变异，这种蛋白质负责将氧气从肺输送到肌肉。与我们体内的血红蛋白相比，斑头雁体内的血红蛋白和氧气结合更紧密。斑头雁能从稀薄的空气中摄入氧气分子，在别的鸟类不得不因为过高的海拔着陆时，斑头雁却能继续飞行。
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北极鳕鱼体内的抗冻蛋白和斑头雁体内的氧合血红蛋白，都是弥足珍贵的进化产物。它们拓展了生物的活动范围，而更大的栖息地则意味着更多的食物、更高的生存概率以及更多的后代。还有一些进化的优势成果与这些改良的分子略有差异，比如区别一种食物与另一种食物的能力，比如晚餐选择有营养的而不是有毒植物的能力。这些性状优化的是生物的知觉，而不是它们的机动性。人类眼球后方的视网膜里含有三种视蛋白，这三种视蛋白在感光和适应不同波长的能力上高度特异化。多亏有它们，我们才能看见色彩斑斓的世界。但这一切并不是从生命出现之初就与生俱来的。
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我们最古老的脊椎动物先祖可能只拥有一种视蛋白，它们眼里的世界是黑白的。大多数哺乳动物有两种不同的视蛋白：视红蛋白和视蓝蛋白，它们能看到的世界主要基于这两种不同的颜色。但我们和黑猩猩等近亲则能够看到基于三种原色的世界，也许这是因为色觉有助于我们的祖先觅食：在绿叶的衬托下，水果往往更加显眼。当然，不管什么原因，色觉进化所需的变化很少，少到只要改变三个氨基酸就能把视红蛋白变成视绿蛋白。
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色觉进化等改变对我们往往是有益的，但也有一些进化对我们是有害的，例如某些细菌进化出的对医生开出的抗生素产生耐药性的能力。尽管我们不断地改进着抗生素，但是耐药性却始终不可避免，这是一场发生在细菌与生物技术专家之间的军备竞赛。这场竞赛让人想起刘易斯·卡罗尔（Lewis Carroll）在《爱丽丝镜中奇遇记》（Through the Looking-Glass, and What Alice Found There）中描写的红皇后，她曾对爱丽丝说过这样一句广为人知的话：“你瞧，在我们这儿得拼命地跑，才能保持在原地。”细菌在这场竞赛中找到了各种各样的新蛋白，有些蛋白质能够破坏抗生素分子，另一些则被称为“外排泵”，它们能把抗生素强行排出细胞，就像一支细菌救援小队把有毒气体排出被污染的房子。
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基因转移加上频繁的人口流动可以在几个月之内把这些优良的性状带到世界的每个角落。还有一些蛋白质尤为阴险，它们负责排出的抗生素不止一种，如此一来，细菌就同时对多种抗生素产生了耐药性。说来奇怪，如果我们自己身体里的细胞失控，疯狂繁殖时也常常利用相似的外排泵对抗它们厌恶的抗癌药物。这不仅仅是癌细胞和细菌在面对危险时的英雄所见略同，同时它也是我们在对抗癌症的战斗中屡战屡败的原因。
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生物进化中出现的外排泵并非无中生有，而是对已有运输蛋白进行修饰的产物。运输蛋白对维持细胞的日常运作与生存至关重要，因为它们不停地将成千上万的分子（养分、废物、建筑材料）送往细胞内的不同目的地。那么我们真的应该称之为新蛋白吗？同样的疑问也存在于斑头雁体内的改良血红蛋白和灵长类体内的感光细胞中。大自然不过只是胡乱摆弄了几下原有的血红蛋白，让它和氧气结合得更紧密；或者胡乱修改了一下视蛋白，调整了它的色觉灵敏谱而已，两者都算不上是严格意义上的“新”蛋白。
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不过，如果你试想一下这些变化带来的影响：一只可以穿越任何山脉的鸟迎来了几百万平方公里的新栖息地；我们看到的世界是黑白的该有多无趣；耐药或者不耐药对细菌而言意味着生死之别。单就差异巨大的结果而言，这些小小的变化就足以被称为新性状。上述的例子无不说明，只要稍微改变几个原子就可以影响比原子大几百万倍的生物，并永远改变这个生物后代的命运。
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我们在第3章里看到，通过基因水平转移重组代谢酶，大自然不断更新着生物体内的生化反应。即便如此，代谢酶自身也并不是这样形成的。从上述最后举的几个例子中我们可以看出，大自然会通过改变已有蛋白质的氨基酸序列创造新的蛋白质，我们已知的5 000多种酶中的每一种都是按照这种方式被创造出来的。此外，还有不胜枚举的蛋白质在我们体内负责调节基因、输送物质、收缩肌肉、运输氧气、输入养分、排泄废物、在细胞间传递信息以及承担其他无数种任务。蛋白质多样的功能足够我们写上整整一本书。事实上已经有这样的书了，这种专业的书对某些蛋白质的记述非常完备，事无巨细。
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但这本书不属此类。
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你无法只是通过道听途说就了解有一种蛋白质叫抗冻蛋白，还有一种叫视蛋白，以及理解这些蛋白质起源的真相，就像你没法只靠几个国家的卫星图像就画出一张完整的美国地图。要解释新蛋白质的起源需要我们拿它们与大量原始蛋白质进行比较，成百上千对地进行比较。
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如果能解读基因的DNA或者基因编码的氨基酸链，也就是蛋白质的基因型，这个任务就会容易一些。对两者进行解读的先驱之一是英国生物化学家弗雷德里克·桑格（Frederick Sanger）。他是极少数得过两次诺贝尔奖的科学家之一，第一次是因为他成功破译了胰岛素的氨基酸序列，而第二次则是表彰他成功完成了对DNA的碱基测序。在距离他做出卓越贡献的几十年后，我们才终于掌握了解读代谢基因型的技术，才认识了更多蛋白质的基因型和表现型。这些基因型和表现型来自各种生物，所处环境各异：北极圈荒原、热带丛林、山麓、深海、人体内脏、滚烫的温泉、贫瘠的荒漠、肥沃的平原、肮脏的水沟和清澈的河渠。