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适者降临：自然如何创新 北 极鳕鱼体型细长，体表呈褐色，腹部为银白色，鳍则是黑色，长约18～30厘米，是一种毫不起眼的海洋生物，但有一点除外：北极鳕鱼生存繁衍的区域位于海平面以下900米，纬度和北极相差不超过6度，那里的水域常年水温在0摄氏度以下。
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在这样的温度下，大多数生物体内的液体会变成冰晶，边缘像锻造精良的利剑一样美丽，也像利剑一样致命，因为冰晶切割活体组织就像切黄油一样毫不费力。恒温动物体内具有温度调节系统，因此即使身处零度以下也能生存。但鱼类没有调节体温的能力，即便如此，北极鳕鱼在零度以下依旧能够生存。
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北极鳕鱼能够生存的秘诀是体内合成的抗冻蛋白。抗冻蛋白降低了体液的冻结温度，很像汽车引擎冷却剂里的防冻剂。功能繁多的不同蛋白质是自然进化能力的典型例子。只要通过改变氨基酸序列以产生特定的蛋白质，地球海洋中的大片生命不能涉足的区域就可以变成适宜生存的乐园。
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抗冻蛋白只是无数种进化奇迹之一，类似的奇迹在鱼类和所有其他生物的细胞中普遍存在。如果你能变小，在细胞里穿梭，你肯定会惊讶于细胞里居然有这么多不同种类的分子，数以百万计。有小些的，如水分子，有的稍大一点，譬如糖或者氨基酸，也有更大的大分子，如蛋白质。所有这些分子推推搡搡，你挤我我挤你，就像高峰时刻挤地铁上下班的乘客。
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蛋白质是细胞成分分子中的庞然大物，是生命的驱动者。我们已经认识过代谢酶了，它们通过对相对较小的分子进行聚合、剪切或仅仅进行原子重排，合成细胞所需的所有物质，包括这些代谢酶自身的氨基酸。不过，并不是所有的蛋白质都是酶。有些蛋白质是细胞内的动力来源，例如驱动蛋白，驱动蛋白沿着细胞间纵横交错的刚性分子“电缆”移动，运输含有各种分子物质的小囊泡。一旦这些在细胞内“跑长途”的运输分子停止工作，混乱和无序就会接踵而至。举个例子，有一种驱动蛋白负责运输构建神经细胞之间连接的物料分子，倘若它的基因发生变异，会导致一种叫2A型腓骨肌萎缩症（Type 2A Charcot-Marie-Tooth disease）的绝症，表现为手脚无力并伴有感觉障碍。
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还有一些蛋白质附着在DNA上，是基因的开关，这些调节性的蛋白质负责把基因编码的信息转化成氨基酸链。上百个类似的调节蛋白往往会同时展开工作，每个调节蛋白总是对某些基因产生作用，而对另一些则没有影响。（调节蛋白本身也是生物进化的动力之一，我们将在第5章讨论。）
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蛋白质的功能还不止于此，细胞内还有组成细胞骨架的支柱蛋白质、输入养分的蛋白质、将废物排出细胞的蛋白质以及在细胞间传递分子信息的蛋白质等。
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每种蛋白质对于生物表现型的塑造都有它独特的功能，而对于蛋白质来说，构型是它们最重要的特征。这里所说的构型不仅指蛋白质中20种氨基酸本身的分子形状，以及氨基酸之间相互的连接方式——这些统称为蛋白质的一级结构，还代表线性的氨基酸链经过空间折叠形成的立体结构。蛋白质的空间折叠我们在第1章中就已经略有涉及。
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亲水性氨基酸倾向于靠近它们周围的水分子，而疏水性氨基酸——就像生物膜成分中的脂质，则倾向于逃避周围的水分子，氨基酸分子对水的不同亲和力使蛋白质的一级结构能够以特定的方式折叠。在热力学震动的驱动下，氨基酸链在折叠过程中会尽可能地尝试所有可能的构型，最后，大多数疏水性氨基酸会聚合在一起，形成紧密的核心。而最外层则被亲水性分子所覆盖，包裹内部的疏水性核心。
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另外，有些氨基酸能够互相吸引，有些则会互相排斥，这些化学作用力也影响了蛋白质的折叠方式。蛋白质折叠过程仅由蹦蹦跳跳、行踪不定的分子决定，这再次提醒我们，自组织能力于生命而言有多么重要。我们体内有上万亿个细胞，只要细胞内形成一条新的蛋白链，它都要发生空间折叠。所以在一天中，蛋白质的折叠在每个细胞内都要上演几百万次。
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如果从原子层面看，发生空间折叠的蛋白质看起来就像一团没有形状的泡沫，比如第2章中提到的能水解双糖的蔗糖酶。我们不妨退一步，把注意力集中在氨基酸链上（见图4-1），就可以辨认出些许有规律的氨基酸空间排列模式，这种模式在许多蛋白质中都存在，包括了一种螺旋形的结构和一种扁平的片状结构，片状排列也叫β-折叠。α-螺旋和β-折叠是蛋白质折叠的主要方式，两者即蛋白质的二级结构。多个α-螺旋和β-折叠，连同联结两者的非二级结构部分，构成了图4-1中所示的蛋白质的复杂三维结构，我们把这种三维结构称为蛋白质的三级结构。
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图4-1 完成空间折叠后的蔗糖酶
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虽然图4-1中的折叠看起来很像一团乱糟糟的意大利面，不过这种折叠方式实际上是高度有序的：任何一个蔗糖酶中的两条氨基酸链折叠的方式都是自发完成的，且折叠的产物完全一致。构型对于保证蛋白质的功能至关重要：热能导致折叠的蛋白质分子不断振动和振荡，而α-螺旋和β-折叠则起到引导并限制分子热运动的作用。振动受限让蔗糖酶这样的酶能够催化糖的裂解反应，原理有点像剪刀：如果没有连接刀片的转轴限制它们的运动，剪刀也就无法裁纸。鉴于热运动对酶分子的重要性，所以对每种酶分子的催化作用而言，都存在一个最适的理想温度：热量太低，分子振动微弱，不足以组织分子运动；热量太高，剧烈振动则会使空间折叠分崩离析，导致蛋白质变回线型氨基酸链。更糟的是，未折叠的蛋白质经常聚合成大团大团的惰性物质，就像熟鸡蛋里的蛋白。未折叠的成团蛋白质不仅无用，而且有害。就像如果你的大脑里积累了太多蛋白质块，就会引起严重疾病，例如阿尔茨海默氏症。
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蔗糖酶和其他蛋白质在振荡中形成的构型复杂多样，且各自都有着特定的功能。每种蛋白质的构型都高度复杂，与它们所执行的功能相适应。用达尔文描述生命世界的话来说，这是一个“无尽之形最美”（endless forms most beautiful）的世界。蛋白质的构型维持着生命世界的运转。
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蛋白质不仅需要处理眼下的工作和任务。如同人类的经济社会一样，生物也需要面对瞬息万变的挑战。作为应对，进化为生命带来了新的蛋白质构型，而具有新构型的蛋白质则可以承担新的工作。每当生命需要解决新问题时，比如在极度低温的环境中，体内生长的冰晶变成致命的刀片，威胁到自身的生存时，新的招募工作就开始了。
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无论是早先的高炉，还是如今的智能手机，人类社会中的发明往往需要经历漫长的独立研发过程，并非一蹴而就。与之类似，自然界塑造生物新性状的过程也往往不是瞬间实现的。抗冻蛋白就是一个例子，不只是北极鳕鱼体内有抗冻蛋白，南极鱼类也有，但是两者的抗冻蛋白分别起源于不同祖先体内的两种蛋白质。抗冻蛋白甚至有过不止一次起源，不仅如此，有些鱼类还进化出了不止一种抗冻蛋白。美洲拟鲽是北大西洋的一种比目鱼，它的体内能够合成两种抗冻蛋白，一种防止血液结冰，另一种防止皮肤结冰。以进化的角度来衡量，有些蛋白质的出现着实非常迅速，只用了不到300万年的时间。
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某些早期生物对冻伤非常敏感，它们体内的蛋白质与抗冻蛋白的氨基酸序列往往相去甚远，不过蛋白质进化所需的变化通常比我们想象的要少得多。只要改变一个氨基酸，合成组胺酸的酶就会变成功能不同的另一种酶，合成的产物也变成了色氨酸。大肠杆菌的一种酶能催化并从阿拉伯糖[16]中摄取能量，改变这种酶中的一个特定的氨基酸，它的功能就从转移酶变成了裂解酶。
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