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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ [:1700256366]
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·能量转换·
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现在，你要翻到第八章去，再仔细看看图3—6，那上面有一种名叫“铁氧还蛋白”的物质，我们在正文里一直没有提到它，只在第九章的“延伸阅读”里介绍了它的基本工作原理，但对于乙酰辅酶A路径来说，它实在是极其重要。因为乙酰辅酶A路径要用氢气还原二氧化碳，也就是要把氢气的电子转移给二氧化碳，但氢分子中的电子非常稳定，在一般的条件下绝不会心甘情愿地转移到二氧化碳身上。所以，我们才会在第三幕里大费周章地讨论铁硫矿物晶体如何催化了这个反应，而在今天的乙酰辅酶A路径中，铁氧还蛋白的核心任务也正是合伙抢劫氢分子的电子，把这对电子存储在自己内部的铁硫簇电容器里，转交给二氧化碳，间接地实现那个还原反应。
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对此，我们可以提出两个很直接的问题：铁氧还蛋白，或者任何一种铁硫蛋白，是怎样出现的，铁硫簇又是怎样跑到蛋白质里面去的？以及，“合伙抢劫”——是谁和铁氧还蛋白一起夺走了氢分子的电子？
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前一个问题更根本一些，回答起来也更简单一些：半胱氨酸，细胞在肽链里加入了半胱氨酸。
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原始细胞膜不像今天的细胞膜，屏蔽离子的能力很差，来自酸性海水的亚铁离子和硫离子都能渗入原始细胞内部，在那里结合成铁硫簇，并且越长越大，最终成为铁硫矿的晶体——除非它们遇上了半胱氨酸。
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半胱氨酸是最简单的含硫氨基酸，在结构上就是给丙氨酸的侧链加了个巯基。“巯”，一个混成词，就是“氢硫”，我们在第十章里也遇到过这个官能团，它与羟基非常类似，其实就是把羟基的氧换成了硫，但是硫的氧化性到底比氧弱了很多，所以并不能把那个氢原子抓得很牢固，在水溶液里经常把它电离出去，自己也就成了半个“硫离子”，在碱性溶液中，这个电离尤其充分。
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于是，已经电离了的半胱氨酸遇到正在形成的铁硫簇，也能像正经的硫离子一样掺和进去，就像图5—12那样——把铁硫簇锁定了。
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图5—11 半胱氨酸的分子结构，左侧的硫原子和氢原子在有机化学中叫作“巯基”。（作者绘）
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图5—12 最常见的三种铁硫簇。虚线框里的铁和硫是铁硫簇，虚线框外面的蓝球表示半胱氨酸，残基上的黄色部分表示其中的硫原子。可见，半胱氨酸占据了一个硫原子本来应该占据的位置。你不妨对照一下图3—8。（作者绘）
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因为半胱氨酸毕竟只是半个硫离子，它占据了硫原子应有的位置，却不能继续结合其他的铁原子，这就让铁硫簇无法继续长大了。但是，半胱氨酸的另一半上有氨基和羧基，可以参与合成多肽，这就把铁硫簇也折叠到蛋白质里面去了。当然，转运RNA认不得这些结合了铁硫簇的半胱氨酸，也就无法用它们合成多肽，所以细胞内实际的生化反应要倒过来：如果肽链中带有足够的半胱氨酸侧链，就能从四面八方把现成的铁硫簇包裹进去，形成铁硫蛋白，铁氧还蛋白就是其中最简单的那一类。
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果然，2019年，美国罗格斯大学和莱斯大学的一项新研究成功制造了一些非常简单的铁氧还蛋白，其中最小的只含有12个氨基酸，而它们竟然能在大肠杆菌的生化反应中正常地运送电子。I这或许意味着，在40亿年前，铁硫蛋白可能出现得非常顺利。
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很容易想到的是，那个包裹铁硫簇的蛋白质如果在表面上有很多疏水的侧链，就不能自由自在地漂荡在细胞内部的水环境里，而更愿意与细胞膜里那些两亲分子的疏水端物以类聚，于是镶嵌到细胞膜上。如果那些蛋白质还把铁硫簇包裹在了恰到好处的位置上，彼此距离够近，近得电子可以相互跃迁，那就很可能形成某种电路元件了。正如第九章的“延伸阅读”里介绍的形形色色的铁硫蛋白，这些电路元件可以发挥一些精巧的催化作用，逐渐接手原本发生在毛细管道上的地质化学反应，使之成为细胞的生化反应。
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在这场革命性的“产业转移”中，一种最关键的蛋白质恰好就是第二个问题的答案：无论是在产甲烷古菌还是在产乙酸细菌的细胞内，铁氧还蛋白都是与另一种名叫“能量转换氢化酶”的铁硫蛋白一起夺走了氢分子的电子。这种铁硫蛋白在白烟囱假说里意义重大，同时关系着细胞物质代谢和能量代谢的起源。
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如图5—13，能量转换氢化酶是一个镶嵌在细胞膜上的铁硫蛋白，从整体上看，它包括“底座”和“电路”两个部分。底座是图中深蓝色的部分，因为表面疏水，所以会自然而然地镶嵌在细胞膜里。电路是图中的浅蓝色部分，表面亲水，凸出在细胞膜内，其中镶嵌了4个铁硫簇，第一个铁硫簇中有一个镍原子，氢分子会结合在它附近，还有一个氧化态的铁氧还蛋白，就结合在最后一个铁硫簇附近。除此之外，还有一条通道贯穿了两个部分，氢离子可以由此穿越细胞膜II。
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但仅仅组装起来，这套设备还不能把氢分子中的电子抠出来，因为这是一个耗能反应，它还需要一种强大的外部动力——细胞膜两侧的氢离子梯度。
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我们在第五章里说过，今天的细胞会通过电子传递链源源不断地把氢离子泵出细胞膜，使细胞膜外侧的氢离子浓度总比内侧的氢离子浓度高出好几个数量级。而对于白烟囱里的共祖来说，它们甚至根本不需要电子传递链就能获得膜两侧的氢离子梯度，因为碱性热液的pH值可以达到9到11，而原始海水的pH值可以低至6以下，两者之间的氢离子浓度相差了1 000倍到10万倍，全被一层薄薄的矿物洞壁隔开，而这洞壁并不那么严密，存在着许多微小的孔洞，使得两侧的溶液能够缓慢渗透，相互反应。所以共祖只要紧紧贴合在这洞壁上，就能直接利用这种天然的氢离子梯度了。III
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图5—13 产甲烷古菌的能量转换氢化酶工作原理简图。粉色是细胞外，浅灰色是细胞内，栅栏似的图形是细胞膜。为了理解方便，并未严格描绘真实的蛋白质形态。（作者绘）
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关于能量转换氢化酶的具体工作机制，现在还不是非常明白，但大致上是通道里的氢离子在微妙地影响那个“电路”。如图5—13所示，细胞膜外侧的氢离子会顺着能量转换氢化酶“底座”上的通道向细胞膜内侧流动，而氢离子带着正电荷，就像一个移动的微型正电极。当它们靠近电路中的铁硫簇，就会短暂接通与氢分子之间的电路，让氢分子中的电子有更大的概率跃迁到那个含镍的铁硫簇上。而跃迁一旦发生，氢分子就变成一对氢离子，漂走了。
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而这对电子一旦进入电路，能量转换氢化酶就会把通道里的氢离子放走，此时，这对电子唯一的出路，就是顺着铁硫簇继续跃迁，一直跑到铁氧还蛋白那里，被它接走IV。就这样，氢离子涌入时产生的电能被能量转换氢化酶成功拦截了一部分，充进了铁氧还蛋白——我们在第九章里预告过的铁硫蛋白的“充电器”，说的就是它。[1]
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而作为整个固碳作用的一部分，如图5—14，这些铁氧还蛋白会投入到固碳作用中去，还原二氧化碳。至于那些涌入细胞的氢离子，由于共祖的细胞膜通透性很强，它们立刻就能与另一侧渗入的氢氧根离子中和成水，或者干脆也从另一边渗出细胞去。所以氢离子永远也不能把细胞灌满，膜两侧的氢离子梯度也就会永远存在，固碳反应也就会一直持续下去，源源不断地制造有机物出来。其中一部分有机物还可以继续转化成ATP，启动能量代谢——还记得吗？第五章里我们说过的，如今所有的细胞都能通过发酵的方式，把有机物转化成ATP，这想必也是从共祖这里继承下来的。
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