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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ [:1700256368]
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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ 第二十一章能量之源
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化学渗透的起源
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在细胞的能量代谢中，电子传递链与ATP合酶无疑是最关键的，它们为大部分的细胞制造了绝大多数的ATP。其中，ATP合酶具有一种独特的水轮机式结构，所以长期以来，ATP合酶的起源问题也吸引了许多研究者的注意。
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通过与其他大量相关蛋白质的比较，我们现在推测，这种奇怪的酶极有可能源自一种核酸移位酶，而这种移位酶本来负责共祖的性行为。细菌和古菌的性菌毛与鞭毛，也都与此有着密切的联系。
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与此同时，与ATP合酶配套工作的电子传递链，尤其是其中的复合物I，也几乎可以确定源自能量转换氢化酶，它与ATP合酶的进化都涉及了一次关键的“方向调转”。
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在这整本书里，第一种让你感到惊奇的“分子机器”，想必就是序幕第二篇“延伸阅读”里的细菌鞭毛，那是一种超巨型蛋白复合物，可以在跨膜氢离子梯度的催动下旋转扭动，让小小的细菌在溶液里游得比猎豹还快一倍多。在那之后，第二种让你感到惊奇的“分子机器”，恐怕是第五章里的“ATP合酶”了，这种蛋白复合物同样利用了跨膜氢离子梯度，能在高速旋转中把ADP和磷酸研磨成ATP。
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对这两种复合物的起源之谜的最终解释全都留到了这一幕，因为它们都镶嵌细胞膜上，直接的动力都是跨膜氢离子梯度，都会旋转，都曾被我们比作水轮机——我们渐渐发现，细菌鞭毛与ATP合酶不只是“形似”而已，它们在进化上也颇有渊源，很可能来自同一个原型。
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而这个原型或许能帮我们回答一个重要的问题：今天的大多数细胞都通过“化学渗透”获取能量，也就是利用“电子传递链”在细胞的膜结构两侧制造巨大的跨膜氢离子梯度，再用这种梯度驱动ATP合酶，制造ATP。在第五章里，我们曾以线粒体为例，很认真地了解过它。
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可是，ATP合酶如同复杂的机械，而电子传递链又暗藏了一套“量子电路”，这样精致的结构是怎样形成的呢？我们得一个一个分开讨论。
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·通道输出·
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关于ATP合酶的基本结构和工作原理，我们已经在第五章的第三篇“延伸阅读”里很详细地介绍过。如图2—25，ATP合酶主要包括两个主要的部分：F₀亚基作为水车的轮子，镶嵌在细胞膜上，里面有一个半环形的通道，细胞膜外侧的氢离子就从那个通道里流入细胞，它还有一个架子，固定了F₁基；F₁亚基则是水车的碾子，它的中心是一根棍子，棍子一头插进F₀亚基正中，在氢离子的推动下不断旋转，另一头就插进一个六元环，每旋转一圈，就带动这个六元环研磨出3分子的ATP。
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这样看来，整个ATP合酶还可以继续拆成四个小块：F₀亚基的“轮子”和“架子”，以及F₁亚基的“棍子”和“碾子”。在此基础上，尤金·库宁给出了一个惊人的“ATP合酶起源图景”I：最先出现的轮子原本是个跨膜通道，提供物质进出细胞膜的出入口；六元环的碾子原本被用在中心法则里，负责把新转录的RNA剥离模板；后来碾子结合在了轮子上，成为共祖们展开性行为的“器官”，架子就负责让这套器官更牢固；再后来，某些性器官喷出的不是遗传物质，而是蛋白质，棍子也就形成了；最后，这一切倒了过来，一个消耗ATP的复合物就变成了制造ATP的复合物。这也将成为这一章的主要框架，不过，我们还会增加很多库宁没有讨论的细节。
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所谓“跨膜通道”，就是一些表面疏水的蛋白质镶嵌在细胞膜上，利用自身的通道沟通了细胞膜的内外两侧。经过上一章的讨论之后，这是非常容易理解的东西：共祖的细胞膜密闭性越来越强，许多物质，比如各种离子，要进出细胞就不那么自由了。细胞因此进化出了丰富的通道蛋白，特许某些物质由此出入，这也是第四章里“边界控制”的具体表现。
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而那个六元环的碾子与上一幕的中心法则有密切的关系，它的原型很可能是一种“解旋酶”。
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解旋酶，顾名思义，就是解开螺旋的酶，这个螺旋当然就是指核酸的双螺旋。两条互补的DNA可以构成双螺旋，两条互补的RNA也可以构成双螺旋，DNA和互补的RNA还可以构成双螺旋，而核酸一旦组成了双螺旋，所有的碱基序列就都被互补配对“藏起来”了，这会在很多时候带来不便，解旋酶就专门负责把双螺旋拆开，把碱基重新暴露出来。至于解旋酶要如何把双螺旋拆开，这也是很容易理解的事情：想想看，你要把两根缠在一起的绳子迅速分开，会怎么做呢？当然是捏住一根绳子一路捋下去了。解旋酶的工作原理也是这样的，它们能吸附在双螺旋的一条链上，然后利用ATP的能量不断错动，顺着这条链一路捋下去，把双螺旋拆开。
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今天的细胞里面存在着好几个超家族的解旋酶，它们拥有各不相同的结构，有些超家族的解旋酶只有一个单位，有些超家族的解旋酶就是几个单位抱在一起解旋。像ATP合酶的碾子那样，由6个单位拼成环的解旋酶就出现在3个超家族里，在所有细胞里参与了多种多样的核酸反应II。
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在这些六元环状的解旋酶中，有两种吸引了库宁的格外关注。一种被称为“ρ因子”，它们负责把刚刚转录出来的RNA解下来，早在20世纪，人们就发现它与ATP合酶的碾子长得很像，拥有高度同源的氨基酸序列，在进化上明显来自同一个原型III。另一种被称为“TrwB”，细菌的某些质粒通过它拆成两条DNA，再把其中一条送给别的细胞，经过比对，它与ATP合酶的碾子有密切的进化关系。
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为了理解ρ因子的工作内容，我们需要知道这样一件事情：细菌只有一种RNA聚合酶，它会不停地在DNA上扫荡，不管遇到什么都转录成RNA——我们很有理由相信，共祖也会是这个德行。
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那么，不同功能的RNA，特别是制造不同蛋白质的信使RNA，要怎样才能彼此分离开呢？
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共祖和细菌可以采取两种行之有效的解决方案。一种是在RNA的末尾增添一小段特殊的RNA序列，这段序列一旦转录出来，就能折叠成一个特殊的发卡结构，把自己从末端剪断——这被称为“内部终止”。与之相对的“外部终止”就是制造一种专门的酶，识别RNA上的终止序列，在那附近把已经完成转录的RNA掐断——在今天的细菌细胞内，这个专门的酶就是ρ因子。
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更具体的过程如图5—16，这个ρ因子也是一个六聚物，不过平时并不是一个闭合的环，而是一个张开的半环，它们能套在RNA终止序列的上游，在那里闭合成一个圆环，把RNA套进去，同时张开6个亚基之间的缝隙，露出ATP的结合位点，然后就利用ATP水解释放的能量错动起来，顺着这条RNA不断前进，一直前进到这条RNA的终止序列附近，被RNA聚合酶挡住[1]。在那里，它虽然无法继续前进，却还会继续拽那根RNA，结果就把转录完成的RNA从RNA聚合酶里拽出来，成功终止了转录。IV
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图5—16 ρ因子的工作原理。ρ因子的六元环原本不闭合，能够套在刚刚转录出来的RNA上，并且把RNA绑定在自己的一端，然后闭合起来，把RNA套住。接着，ρ因子的6个缝隙都会结合ATP，利用这些能量沿着RNA前进，也就把RNA从中央抽出来了。最后，ρ因子会把整条RNA抽出来，促成RNA、DNA和RNA聚合酶的相互分离，ρ因子随后会与RNA自动脱离，重新打开，恢复原状。另外，RNA聚合酶催化的反应，就是图4—7里的反应。（作者绘）
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你看，ρ因子能够利用ATP提供的能量顺着RNA往前“爬”，但如果被RNA聚合酶挡住了，这个动作就变成了把RNA往外“抽”。想想看，这是非常容易理解的事情：在运动会的娱乐项目上，爬绳子和拔河其实是同一个动作，区别只在于是绳子被固定住，还是你被固定住。