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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ [:1700256381]
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延伸阅读核黄素依赖型电子分歧
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从宏观上看，电子分歧是在用未来的能量转移现在的电子，而从微观上看，电子分歧又是在用可能的反应推动不可能的反应。
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比如说，细菌和古菌要让氢分子自发地把电子交给铁氧还蛋白[8]，就是一个不可能的反应。因为氢分子一旦交出电子就会变成氢离子，而氢离子比铁氧还蛋白的氧化性更强，也就是结合电子的能量更强，所以那对电子即便交出去也是放鸽子，立刻就会返回来，与氢离子重新结合成氢分子——在第八章中我们讲过，这种“不可能”与氢气直接还原“二氧化碳”的不可能是同一种“不可能”。
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当然，这种不可能是指自发的不可能，如果能给那对电子强塞一笔额外的能量，这个反应当然还是会发生的。比如矿物管壁上的铁硫矿晶体，或者能量转换氢化酶，都是利用天然氢离子梯度中蕴含的能量办成了这件事。可是，生命既然要离开天然的氢离子梯度，又要去哪里找来这笔能量呢？——就从可能发生的反应里出吧！
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再让我们说得具体些。细菌和古菌用来催化电子分歧的酶大多需要核黄素，也就是磷酸化的维生素B2，所以统称“核黄素依赖型电子分歧酶”。它们普遍都有类图5—32那样看起来很简单的铁硫簇电路。XII
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这个电路的最右端是氢分子，是整个反应的“供体”。供体结合在一个铁镍簇上，通过一条铁硫簇主线抵达了一个核黄素，那是电路的“门控”。门控又发出了两条岔路：下方的岔路通往等待还原的铁氧还蛋白，那是整个反应的“目标”；而上方的岔路就通往某种氧化性辅酶，我们可以沿用正文的比喻，叫它“抵押”。
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在电子分歧酶的具体催化过程中，开头的部分没什么好奇怪的，和我们之前的许多例子都是一个原理：右边那一串铁硫簇的间距都在1.4纳米以下，这足以引发一种诡异的量子跃迁效应，电子可以像跨过哆啦A梦的任意门那样，从一个铁硫簇上消失，同一个瞬间又在相邻的铁硫簇上出现，而氢分子的那对电子，就能以这种方式转移到核黄素上。
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所以铁氧还蛋白原来需要拿走氢分子的电子，现在就变成了要拿走核黄素的电子。但这仍是同一种不可能，毕竟铁氧还蛋白连氢分子的电子都抢不走，又何德何能抢走核黄素[9]的电子呢？
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图5—32 一种产甲烷古菌，热自养甲烷嗜热球菌（Methanothermococcusthermolithotrophicus）的“异二硫还原酶/铁镍氢化酶复合物”反应原理简图。（作者绘）
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这就多亏了核黄素作为“门控”的独特性质了。
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一般的物质如果失去了一个电子，就更难失去第二个电子，这就好像挖坑总是越深越难挖。反过来也一样，如果得到了一个电子，就更难得到第二个电子，这就好像堆土总是越高越难堆。
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但核黄素不太一般，它能接受两个电子，而且接受第二个电子比接受第一个电子还容易，也就是说，它只要拿到了一个电子，立刻就会疯狂地再去抢夺另一个电子，这使它拥有了挺强的氧化性。反过来也一样，得到了两个电子的核黄素要失去第一个电子需要不少的能量，但要继续失去第二个电子就只需追加一丁点的能量，恨不得立刻把另一个电子送走。
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既然如此，那个“抵押”就能派上用场了：它们具有不错的氧化性，有本事抢来第一个电子，这将是一个自发的反应，一个释放能量的反应，而这份能量就足以使核黄素的第二个电子变得非常烫手，核黄素会按捺不住地想要把它送走。奈何那个抵押一次只能接受一个电子，于是，核黄素就会一反常态地大发善心，顺着下方的通路，硬把第二个电子塞给了铁氧还蛋白。而抵押一共能够接受两个电子，所以这整个过程会发生两次，每次都把第一个电子交给抵押，再把第二个电子交给铁氧还蛋白。
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图5—33 第一行的两个矩形里是辅酶B（7—巯基庚酰苏氨酸磷酸酯）和辅酶M（2—巯基乙烷磺酸）的分子式和图示。第二行是它们结合成的异二硫辅酶的分子式和图示。第三行是异二硫辅酶与铁硫簇结合时的形态，也就图5—32里的“氧化性辅酶”，它实际上会重新拆分成两个辅酶，分别结合一个四铁四硫簇，然后两个辅酶分别接受一个电子。（作者绘）
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事儿就这样成了！通过电子分歧，氢分子交出了两个电子，变成了氢离子。这对电子又走上了两条不同的岔路，一个参与了热力学上可能的反应，释放了许多能量；另一个则直接利用了这份能量，投入了原本不可能的反应，制造了原本不该出现的产物，即充满了电子的铁氧还蛋白。当然，那个抵押也被消耗掉了，所以在之后的代谢里，细菌和古菌都要挪用细胞代谢的能量，把它们循环回来。
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至于这个抵押具体是什么，在产乙酸细菌那里，正文已经说得很清楚了，那是我们非常熟悉的辅酶NAD⁺和H⁺；但在产甲烷古菌那里，正文却只是概括地说了个“二硫键”。但实际上，那是由两种辅酶，辅酶B和辅酶M，以二硫键联合起来的“异二硫辅酶”——所以古菌的电子分歧酶会更具体地叫作“异二硫还原酶”。
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我们说过，在蓝细菌出现以前，地球上几乎没有游离的氧元素，地热活动释放的硫元素已经是最接近的替代物了，所以那时候的过硫化物恐怕就好比今天的过氧化物，已经是非常强的氧化剂了。在电子分歧的过程中，异二硫辅酶作为“抵押”夺取核黄素的第一个电子可以释放出274单位的能量，而把核黄素的第二个电子塞给铁氧还蛋白只需86单位的能量[10]，的确是绰绰有余。
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但是反过来，异二硫还原酶经过抵押就重新变成了辅酶M和辅酶B，它们要怎么重新结合成异二硫辅酶呢？
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图5—34 更加详细的产甲烷代谢图示。在图5—25的基础上补充了“二硫键循环”的细节。（作者绘）
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这件事要分两步走。首先，如图3—6，在乙酰辅酶A路径的长分支末端，二氧化碳已经被还原成了甲基，携带在辅酶四氢蝶呤上，这个甲基本来应该继续与一氧化碳结合成乙酰，但是为了赎回抵押物，一种甲基转移酶就会把一部分辅酶四氢蝶呤拦截下来，把它的甲基转移给辅酶M，成为甲基辅酶M——而这个过程就会释放很多能量，如正文所说，甲基转移酶可以借此把氢离子泵出细胞膜去。XIII
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