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于是，他带领研究团队设计了另一个实验，讨论这个原电池模型能否倒过来，不是电子从碱性一侧传导去酸性一侧，而是氢离子和二氧化碳从酸性一侧渗透到碱性一侧来。如果事情果真如此，那么这个新的“渗透模型”就有机会与第五幕里一种至关重要的酶达成完美的衔接。
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与此同时，2019年底，也就是你手中的这本书集中校订的时候，它的作者也正为原电池模型的矛盾感到困惑，因此给尼克·莱恩发送了一封邮件。尼克·莱恩先生非常及时地回复了本书作者的邮件，邮件的附件正是当时未发表的有关渗透模型的实验论文XIII。他们发现，氢离子的确可能穿透矿物沉积那不太规整的晶体，但或许是模拟装置的压力不够，氢气的溶解度太低，渗透模型并没有像原电池模型那样收获种类丰富的有机物。
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至于二氧化碳是否能够同样顺利地穿透那些矿物沉积，这个实验未置可否，尼克·莱恩也没有直接回答这本书的作者就此疑问发出的第二封邮件。但是很快，在2020年3月初，尼克·莱恩又公开了另一篇更加全面的论文XIV，在文中重新确立了原电池模型的地位，同时集中否定了6个不同细节的渗透模型——它们在化学上都有这样那样的缺陷，在现实中“非常不可能”发生。
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这篇新论文也并不是简单的“翻来覆去”而已。对于那个2019年的矛盾，也就是有机物不应该聚集在酸性一侧的矛盾，尼克·莱恩又给出了新的解释：在白烟囱内部，液体在那些错综复杂、四通八达的管道内有着不同的流向，但总的来说，碱性热液在白烟囱内部以更快的速度向上喷涌，而酸性的海水会以缓慢的速度由周围向内部渗透，并且在内部被碱性热液带动，携卷着一边混合，一边向上涌出。所以有机物不管在哪一侧形成，最终都会进入白烟囱内部，钻进那海绵似的管道里面。
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不仅如此，这些有机物还有很大的机会留在白烟囱内部，而不随着水流继续喷涌扩散到无限的海水中去。因为白烟囱越向上温度越低，气体的溶解度也就越低，这会让部分氢气和二氧化碳像香槟里的气泡一样析出，堵塞大部分管道，结果就是液体流速大幅减缓，孔径也大幅缩小，再配合管道内的漩涡和对流，有机物就很容易堆积在某处，聚集起来了。对此，尼克·莱恩所在的团队也设计了模拟实验，仅就二氧化碳的数据来看，它们的确在管道系统的某些角落里格外地密集。
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截至本书的这一章写成的时候，尼克这篇关于二氧化碳还原机制的论文还只是在bioRxiv上发布了预印本，尚未开始同行评议，所以我们还无法肯定这就是一个足够坚实的解释。另外，正如上一节里讨论过的，威廉·马丁的表面催化理论在最近的实验中已经得到了良好的支持，那么这个原电池模型是否还具有理论上的必要性，恐怕情况不乐观。
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不过另一方面，理论上的必要性与现实的可能性是两回事。即使原始乙酰辅酶A路径脱离原电池模型也能行得通，也不意味着原电池模型就不会在白烟囱里真实地发生。这种原电池模型又不只适用于原始乙酰辅酶A路径，它为许多原本难以发生的有机化学反应提供了难得的动力，也就为从地质化学向生物化学的过渡提供了更多的可能。在下一章里，我们还会少许地接触这个模型。
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就这一整章而言，威廉·罗素和尼克·莱恩或许在反应模型上存在着分歧，但对于我们，这却代表了一件高度统一的事情：乙酰辅酶A的路径上存在着动力学上的障碍，如果只盯住这些障碍有多么险峻，一个人很可能会得出“这反应压根行不通”的结论。但碱性热液与原始海洋之间的白烟囱是一个永不平衡的热力系统，这些熵增的障碍几乎必然会被破除，形成某种耗散结构，我们今天提出的任何一种反应模型，都是对这种“必然”的解释。还记得第四章“耗散”一节提到的“熵增最大化定律”吗？那才是对眼前一切的更深层的描述。
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告别这短暂的分歧，白烟囱假说的下一步理论推导又重新在支持者中达成了一致，我们又将遇到一些熟悉的知识了。
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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ [:1700256321]
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延伸阅读乙酰辅酶A路径上的几种铁硫蛋白
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在这篇文章里，我们会简要介绍产甲烷古菌和产乙酸细菌在乙酰辅酶A路径上用到的几种重要的酶，它们都是铁硫蛋白。
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在图3—6里，有一个到处活跃的深酒红色圆角矩形，名叫“铁氧还蛋白”，它就是一种很有趣的铁硫蛋白。这种蛋白个头很小，内部只有1个铁硫簇，在细菌和古菌的细胞内通常是“四铁四硫簇”，意思是这种铁硫簇由4个铁原子和4个硫原子组成，是一个近似立方体的框架，如果偶尔是“三铁四硫簇”，那就是立方体框架缺了一角。图3—13同样是一个简单的示意图。
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这些铁原子全都是+3价，拥有不错的氧化性。如果附近有非常活跃的电子供体，这些铁原子就非常乐意接受一两个电子，把它们存储在整个立方体网格内，大家共享。这样储存了额外电子的铁氧还蛋白，就叫还原态的铁氧还蛋白。
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接受了电子的铁原子会变成+2价，拥有可观的还原性。所以，还原态铁氧还蛋白一旦遇到了氧化性比较强的物质，也能痛痛快快地把那一两个电子交出来，重新变成氧化态的铁氧还蛋白。
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于是你看，铁氧还蛋白里的铁硫簇，就像电容器一样，既可以接受电子，也可以交出电子，所以在乙酰辅酶A路径里，它们就是电子的专用保鲜车。
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图3—13 一个极简的四铁四硫-铁氧蛋白模型。中央是一个四铁四硫簇，周围灰色的是包裹铁硫簇的蛋白质。稍需注意的是，本书的图示为了表现方便，将铁硫簇都画成了立方体，但严格地说，铁硫簇并不是立方体，因为铁原子和硫原子的键角不同，硫原子所在的顶点要往外拉出去一些。另外，为了突出重点，周围的蛋白质也刻意画小了许多。（作者绘）
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而产甲烷古菌长分支里的第一步反应，也就是图3—6长分支开头处从二氧化碳到甲酰甲烷呋喃的箭头，就用到了铁氧还蛋白。催化这步反应的酶，又是一个有趣的铁硫蛋白，名叫“甲酰甲烷呋喃脱氢酶”，拥有非常复杂的结构，但为了理解方便，它被简化成了图3—14的样子XV。
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这个酶的内部藏着一条两端开口的通道，通道的中途有一个钨原子，末端有一个锌原子，钨原子背后是一串由铁硫簇构成的“量子导线”。
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图3—14 沃氏甲烷嗜热杆菌（Methanothermobacter wolfeii）的甲酰甲烷呋喃脱氢酶的结构图示。这里只画了3个铁硫簇，但实际上还有更多，这里省略掉了。（作者绘）
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在具体的催化反应中，请再次对照图3—6，还原态的铁氧还蛋白会结合在量子导线的末端，一个二氧化碳分子也会从通道开口扩散进去。那么，当二氧化碳顺着通道扩散到钨原子附近，就立刻接通了一个电路：铁氧还蛋白充满了给出电子的“意愿”，如同负极，二氧化碳分子拥有接受电子的能力，如同正极。于是，铁氧还蛋白上的一对电子沿着铁硫簇构成的“量子导线”跃迁过来，转移给氧化性更强的二氧化碳，而得到了电子的二氧化碳又会立刻抓取通道里的氢离子，由此变成甲酸。所以铁硫簇在这个酶里的作用，与在第六章复合物I里的作用是一样的。
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接着，这个甲酸分子会继续沿着通道扩散，在出口处遇到早已结合在锌原子上的甲烷呋喃，并且在这个锌原子的催化下变成一个甲酰基，结合到甲烷呋喃上，事儿就成了，甲酰基装上了第一辆“保鲜车”。XVI
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