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于是，借着白烟囱里天然的氢离子梯度，又借着一次革命性的钠离子泵出，我们得到了一个融洽而圆满的解释，我们解释了共祖是如何接手了地质化学的固碳反应，在细胞里面用氢气还原了二氧化碳，又解释了细胞膜是如何走向了成熟，一边进化出了更加密闭的细胞膜，另一边也镶嵌上了最初的电子传递链。
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或者，我们可以在更宏观的角度上看到，白烟囱里的耗散结构是如何在涨落中一步步地加速熵增。最初，碱性热液与酸性海水直接相遇并不能产生有机物，氢气与二氧化碳中的熵增潜力根本释放不出来，只能积累一些管道似的矿物。后来，矿物表面的地质化学作用催化了氢气和二氧化碳的反应，成功制造了有机物，那种熵增的障碍就被悄悄突破了。而当生命出现，共祖进化出了酶促的固碳反应，局面就彻底不同了——请不要忘了中学课本里的基本知识：酶的催化作用专一而高效，要比无机催化剂迅猛百万倍甚至数亿倍，所以同样是乙酰辅酶A路径，矿物管壁上的地质化学版本与共祖的生物化学版本，根本不能同日而语。
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这让白烟囱里的熵增潜力就像打开了大坝的泄洪闸，喷涌而出。
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[1]另外，在第九章结尾的地方，我们说过，尼克·莱恩另外提出过一种二氧化碳和氢离子都顺着铁硫矿的缝隙钻过来的反应机制，如果这种反应机制成立，那么矿物洞壁上的原电池反应就会与能量转换氢化酶的工作机制如出一辙，但可惜，他很快又否定了这种机制。
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[2]电子传递链是非常大的蛋白质，由很长的肽链组成，而在蛋白质的翻译过程中——这一点我们在第五章和上一幕里完全省略没提——每形成一个肽键，就至少要消耗一个GTP，也就是一个能量通货，所以对于一般的细胞来说，蛋白质合成是首屈一指的能耗大户。
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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ 第二十一章能量之源
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化学渗透的起源
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在细胞的能量代谢中，电子传递链与ATP合酶无疑是最关键的，它们为大部分的细胞制造了绝大多数的ATP。其中，ATP合酶具有一种独特的水轮机式结构，所以长期以来，ATP合酶的起源问题也吸引了许多研究者的注意。
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通过与其他大量相关蛋白质的比较，我们现在推测，这种奇怪的酶极有可能源自一种核酸移位酶，而这种移位酶本来负责共祖的性行为。细菌和古菌的性菌毛与鞭毛，也都与此有着密切的联系。
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与此同时，与ATP合酶配套工作的电子传递链，尤其是其中的复合物I，也几乎可以确定源自能量转换氢化酶，它与ATP合酶的进化都涉及了一次关键的“方向调转”。
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在这整本书里，第一种让你感到惊奇的“分子机器”，想必就是序幕第二篇“延伸阅读”里的细菌鞭毛，那是一种超巨型蛋白复合物，可以在跨膜氢离子梯度的催动下旋转扭动，让小小的细菌在溶液里游得比猎豹还快一倍多。在那之后，第二种让你感到惊奇的“分子机器”，恐怕是第五章里的“ATP合酶”了，这种蛋白复合物同样利用了跨膜氢离子梯度，能在高速旋转中把ADP和磷酸研磨成ATP。
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对这两种复合物的起源之谜的最终解释全都留到了这一幕，因为它们都镶嵌细胞膜上，直接的动力都是跨膜氢离子梯度，都会旋转，都曾被我们比作水轮机——我们渐渐发现，细菌鞭毛与ATP合酶不只是“形似”而已，它们在进化上也颇有渊源，很可能来自同一个原型。
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而这个原型或许能帮我们回答一个重要的问题：今天的大多数细胞都通过“化学渗透”获取能量，也就是利用“电子传递链”在细胞的膜结构两侧制造巨大的跨膜氢离子梯度，再用这种梯度驱动ATP合酶，制造ATP。在第五章里，我们曾以线粒体为例，很认真地了解过它。
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可是，ATP合酶如同复杂的机械，而电子传递链又暗藏了一套“量子电路”，这样精致的结构是怎样形成的呢？我们得一个一个分开讨论。
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·通道输出·
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关于ATP合酶的基本结构和工作原理，我们已经在第五章的第三篇“延伸阅读”里很详细地介绍过。如图2—25，ATP合酶主要包括两个主要的部分：F₀亚基作为水车的轮子，镶嵌在细胞膜上，里面有一个半环形的通道，细胞膜外侧的氢离子就从那个通道里流入细胞，它还有一个架子，固定了F₁基；F₁亚基则是水车的碾子，它的中心是一根棍子，棍子一头插进F₀亚基正中，在氢离子的推动下不断旋转，另一头就插进一个六元环，每旋转一圈，就带动这个六元环研磨出3分子的ATP。
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这样看来，整个ATP合酶还可以继续拆成四个小块：F₀亚基的“轮子”和“架子”，以及F₁亚基的“棍子”和“碾子”。在此基础上，尤金·库宁给出了一个惊人的“ATP合酶起源图景”I：最先出现的轮子原本是个跨膜通道，提供物质进出细胞膜的出入口；六元环的碾子原本被用在中心法则里，负责把新转录的RNA剥离模板；后来碾子结合在了轮子上，成为共祖们展开性行为的“器官”，架子就负责让这套器官更牢固；再后来，某些性器官喷出的不是遗传物质，而是蛋白质，棍子也就形成了；最后，这一切倒了过来，一个消耗ATP的复合物就变成了制造ATP的复合物。这也将成为这一章的主要框架，不过，我们还会增加很多库宁没有讨论的细节。
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所谓“跨膜通道”，就是一些表面疏水的蛋白质镶嵌在细胞膜上，利用自身的通道沟通了细胞膜的内外两侧。经过上一章的讨论之后，这是非常容易理解的东西：共祖的细胞膜密闭性越来越强，许多物质，比如各种离子，要进出细胞就不那么自由了。细胞因此进化出了丰富的通道蛋白，特许某些物质由此出入，这也是第四章里“边界控制”的具体表现。
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而那个六元环的碾子与上一幕的中心法则有密切的关系，它的原型很可能是一种“解旋酶”。
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解旋酶，顾名思义，就是解开螺旋的酶，这个螺旋当然就是指核酸的双螺旋。两条互补的DNA可以构成双螺旋，两条互补的RNA也可以构成双螺旋，DNA和互补的RNA还可以构成双螺旋，而核酸一旦组成了双螺旋，所有的碱基序列就都被互补配对“藏起来”了，这会在很多时候带来不便，解旋酶就专门负责把双螺旋拆开，把碱基重新暴露出来。至于解旋酶要如何把双螺旋拆开，这也是很容易理解的事情：想想看，你要把两根缠在一起的绳子迅速分开，会怎么做呢？当然是捏住一根绳子一路捋下去了。解旋酶的工作原理也是这样的，它们能吸附在双螺旋的一条链上，然后利用ATP的能量不断错动，顺着这条链一路捋下去，把双螺旋拆开。
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今天的细胞里面存在着好几个超家族的解旋酶，它们拥有各不相同的结构，有些超家族的解旋酶只有一个单位，有些超家族的解旋酶就是几个单位抱在一起解旋。像ATP合酶的碾子那样，由6个单位拼成环的解旋酶就出现在3个超家族里，在所有细胞里参与了多种多样的核酸反应II。
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在这些六元环状的解旋酶中，有两种吸引了库宁的格外关注。一种被称为“ρ因子”，它们负责把刚刚转录出来的RNA解下来，早在20世纪，人们就发现它与ATP合酶的碾子长得很像，拥有高度同源的氨基酸序列，在进化上明显来自同一个原型III。另一种被称为“TrwB”，细菌的某些质粒通过它拆成两条DNA，再把其中一条送给别的细胞，经过比对，它与ATP合酶的碾子有密切的进化关系。
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为了理解ρ因子的工作内容，我们需要知道这样一件事情：细菌只有一种RNA聚合酶，它会不停地在DNA上扫荡，不管遇到什么都转录成RNA——我们很有理由相信，共祖也会是这个德行。
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