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图5—31 从第三幕到第五幕，我们描绘的生命起源图景的大致模样。（作者绘）
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与此同时，脂肪酸，或者类异戊二烯，也因为疏水作用组装成了最初的膜结构，在那三个世界的变换中封装出了我们的元祖与共祖，这件事在第十五章有过整体的描述，然后在第五幕讨论了一些关键的细节——原本由地质化学作用实现的物质能量代谢逐渐被细胞内的生物化学接管，被严密地控制起来，与此同时，细胞膜的边界控制也臻于成熟。
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更具体地，从第二十章到这一章，我们分别讨论了跨膜的氢离子梯度要如何从白烟囱的矿物洞壁上转移到末祖的细胞膜上，那个著名的ATP合酶要如何从负责核酸复制的螺旋酶上转化过来，以及最精细的，原本由铁硫矿物催化的乙酰辅酶A路径要如何由铁硫蛋白接管。
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这场“代谢接管”的运动不只需要种类丰富的蛋白质，还需要细胞膜阻止绝大部分离子的通行。于是，末祖的两支后代在细胞膜紧密化的过程中采用了两种不同的材料，因此分化成了两个相似却又不同的类群。最后，它们又发展出了两套相当不同的复制DNA的酶系统，完善了中心法则。
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就这样，我们抵达了整个图景的终点：生命离开了白烟囱，开始自由生存，细菌域和古菌域也从此诞生了。
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当然，这不是一切困惑的终结，甚至还引出了一些新问题。比如细胞很可能分好多次从病毒那里获得复制DNA的酶系统，那么，这些基因转移都发生在什么时候，又是否取代了细胞固有的酶系统呢？啊，这就是一个目前还没有研究清楚，所以这本书也暂时回答不了的问题了。
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但是，这样的问题又何止这一个呢？
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这本书里所有的故事环环相扣，拼合在一起，构成了一幅空前完整的生命起源图景。可这“空前完整”也只是相对而言，在书中的每一幕、每一章、每一节、每一段甚至每一个脚注里，都埋藏着现代科学尚未探索明白的难题，这宏大的拼图上，还有数不清的缺口，等待未来的科学家们倾注心血，在这广阔的世界里找到遗失的碎片。而且可以预见的是，我们找到的碎片越多，就会在那碎片上看到越多的谜题。在科学的征途上，我们回答的问题越多，萌生的困惑也就越多，这是一场永无止境的分形之旅。
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但请不要把科学上的“谜题”与什么信仰上的“神秘”混为一谈。的确，自有生民以来，人类作为已知世界里仅有的心智，每当思虑起无穷的未知，就如同驾着一叶扁舟漂浮在无垠的海面之上，海面之下却是一个巨大的黑影在逡巡徘徊。相信“神迹”或其他“神秘”，只是这个心智在软弱无助的时候转移了视线，不看那个黑影，又给自己编造了一个彼岸世界的安慰故事。但这安慰无论多么圆满，听上去多么高尚，黑影兀自还是黑影。一个强大起来的心智必然会勇敢地跃入水中，竭尽所能地看清一切。
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而这本书的作者相信，一个读者如果已经读到了这里，那就已经毫无疑问地拥有了这样勇敢的心智——以及，那些看完第十五章的结尾就跳过来先读第五幕的读者，现在是时候返回第十六章了。
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因为下一章是整本书正文的结尾，还是留在最后看为好。
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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ [:1700256381]
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延伸阅读核黄素依赖型电子分歧
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从宏观上看，电子分歧是在用未来的能量转移现在的电子，而从微观上看，电子分歧又是在用可能的反应推动不可能的反应。
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比如说，细菌和古菌要让氢分子自发地把电子交给铁氧还蛋白[8]，就是一个不可能的反应。因为氢分子一旦交出电子就会变成氢离子，而氢离子比铁氧还蛋白的氧化性更强，也就是结合电子的能量更强，所以那对电子即便交出去也是放鸽子，立刻就会返回来，与氢离子重新结合成氢分子——在第八章中我们讲过，这种“不可能”与氢气直接还原“二氧化碳”的不可能是同一种“不可能”。
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当然，这种不可能是指自发的不可能，如果能给那对电子强塞一笔额外的能量，这个反应当然还是会发生的。比如矿物管壁上的铁硫矿晶体，或者能量转换氢化酶，都是利用天然氢离子梯度中蕴含的能量办成了这件事。可是，生命既然要离开天然的氢离子梯度，又要去哪里找来这笔能量呢？——就从可能发生的反应里出吧！
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再让我们说得具体些。细菌和古菌用来催化电子分歧的酶大多需要核黄素，也就是磷酸化的维生素B2，所以统称“核黄素依赖型电子分歧酶”。它们普遍都有类图5—32那样看起来很简单的铁硫簇电路。XII
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这个电路的最右端是氢分子，是整个反应的“供体”。供体结合在一个铁镍簇上，通过一条铁硫簇主线抵达了一个核黄素，那是电路的“门控”。门控又发出了两条岔路：下方的岔路通往等待还原的铁氧还蛋白，那是整个反应的“目标”；而上方的岔路就通往某种氧化性辅酶，我们可以沿用正文的比喻，叫它“抵押”。
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在电子分歧酶的具体催化过程中，开头的部分没什么好奇怪的，和我们之前的许多例子都是一个原理：右边那一串铁硫簇的间距都在1.4纳米以下，这足以引发一种诡异的量子跃迁效应，电子可以像跨过哆啦A梦的任意门那样，从一个铁硫簇上消失，同一个瞬间又在相邻的铁硫簇上出现，而氢分子的那对电子，就能以这种方式转移到核黄素上。
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所以铁氧还蛋白原来需要拿走氢分子的电子，现在就变成了要拿走核黄素的电子。但这仍是同一种不可能，毕竟铁氧还蛋白连氢分子的电子都抢不走，又何德何能抢走核黄素[9]的电子呢？
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图5—32 一种产甲烷古菌，热自养甲烷嗜热球菌（Methanothermococcusthermolithotrophicus）的“异二硫还原酶/铁镍氢化酶复合物”反应原理简图。（作者绘）
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这就多亏了核黄素作为“门控”的独特性质了。
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一般的物质如果失去了一个电子，就更难失去第二个电子，这就好像挖坑总是越深越难挖。反过来也一样，如果得到了一个电子，就更难得到第二个电子，这就好像堆土总是越高越难堆。
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但核黄素不太一般，它能接受两个电子，而且接受第二个电子比接受第一个电子还容易，也就是说，它只要拿到了一个电子，立刻就会疯狂地再去抢夺另一个电子，这使它拥有了挺强的氧化性。反过来也一样，得到了两个电子的核黄素要失去第一个电子需要不少的能量，但要继续失去第二个电子就只需追加一丁点的能量，恨不得立刻把另一个电子送走。
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