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所以，我们会在这里提出一种简单的解释，把这两幅图景折中地结合起来：ATP合酶起源于末祖，但是在细菌和古菌分野后才进化成熟的。
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更具体地说，ATP合酶起源图景的前半部分，也就是轮子和碾子组成蛋白质分泌系统的部分，应该发生在逆向转运蛋白出现之前，因为这两部分在所有生命体内都一样，更可能是共祖的特征；后半部分，也就是架子和棍子出现，ATP合酶开始泵出氢离子的事情就出现得晚一些，因为古菌和细菌的架子有很多差异，未必有相同的来源，尤其是棍子，它在细菌和古菌的细胞内差异非常大，明显对不上号。有了这个解释，我们就可以把ATP合酶调转方向的经过推测得更加清晰了。
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起先，ATP合酶能够进化成氢离子泵，正是逆向转运蛋白带来的间接结果。因为逆向转运蛋白用钠离子打破了僵局，细胞膜开始变得更加密闭，把细胞膜内侧的氢离子泵出到细胞膜外侧就既有需要也有必要了，而这个倒转的ATP合酶，刚好就能完成这项任务。
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虽然我们看着会有一点儿可惜，但对于当初的末祖来说，这种消耗ATP的氢离子泵却用着很划算：因为跨膜氢离子梯度是白烟囱里的天然存在，白来的，由此驱动乙酰辅酶A路径，制造乙酰磷酸，也是白来的，而乙酰磷酸直到今天都可以在各种细胞里直接转化成ATP，所以末祖的ATP仍是白来的。因此，使用一部分白来的ATP，增强跨膜的氢离子梯度，制造更多的有机物，当然是项合理的花销。
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随后，ATP合酶进化得逐渐精致，也就有了调转方向的条件。
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一方面，从“能力”上讲，ATP合酶是最初作为氢离子泵而诞生的，当时的轮子和架子想必不会像今天这样配合得天衣无缝，氢离子与轮子的结合能力就会比较弱，跨膜氢离子梯度中蕴藏的巨大能量就会使不上劲。所以在这整个动力系统中，是早已相当成熟了的碾子占据了主导的地位，让它消耗ATP，泵出氢离子。
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但是，随着轮子与架子进化得越来越匹配，就可能有一些微小的突变让轮子与氢离子结合的能力大大增强，跨膜氢离子梯度也就爆发出巨大的潜力，开始像图2—33那样推动轮子转动，逆转一切，氢离子泵也就变成了真正的ATP合酶。
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打个比方，作为氢离子泵的ATP合酶就像是在努力划桨，逆风行船，而真正的ATP合酶就像在这船上挂了一面大帆，当然就会顺着风掉头回去了[6]。
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把君诗卷灯前读，诗尽灯残天未明。
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眼痛灭灯犹暗坐，逆风吹浪打船声。
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——白居易，《舟中读元九诗》，或许还有午夜埋在论文堆里的这本书的作者
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对此构成佐证的，正是我们刚刚提到的，今天的细胞内有许多种不同功能的ATP合酶，有的负责泵出氢离子，有的负责合成ATP，而比较了这些ATP合酶的差异后，我们果然发现轮子与氢离子的结合能力就是它们转动方向的决定因素。XI
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另一方面与“需求”有关。如果ATP合酶负责泵出氢离子，那么末祖的ATP就主要来自底物水平的磷酸化，比如来自乙酰磷酸——这当然不是不可以，反正什么都是白来的。但是，乙酰磷酸把磷酸基交给ADP之后，自己就会变成乙酸，而乙酸不是什么活跃的物质，对进一步的生化反应来说很不利。所以，如果有什么别的东西能代替ATP合酶泵出氢离子，就能让ATP合酶专心合成ATP，而把乙酰磷酸省下来制造有其他更重要的机物了。
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而经过上一章的讨论，我们已经很有理由相信逆向转运蛋白还促成了电子传递链的诞生，而电子传递链正是一群可以代替ATP合酶泵出氢离子的“别的什么东西”。
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于是，事儿就这样成了，从解旋酶和跨膜通道一路走来，移位酶变成了分泌系统，分泌系统变成了离子泵，离子泵终于变成了ATP合酶。在这一连串的“旧结构产生新功能”的变化中，我们看到了进化史上的又一个里程碑事件：化学渗透诞生了。
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至于电子传递链最初是怎么诞生的，它们很可能是一个调转方向的能量转换氢化酶……哈，我们又回到了白烟囱假说上！
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生命的起源：所有生命的共同祖先在40亿年前是怎样诞生的？ [:1700256374]
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·再次调转·
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那么，请再看一眼上一章的图5—13，那个用氢离子梯度夺取氢分子的电子的反应，整个反应都是可逆的。外界的氢离子或者钠离子如果顺着通道涌入细胞，就会驱动能量转换氢化酶夺走氢分子的电子，给铁氧还蛋白充电；反过来，如果有别的反应以更高的效率给铁氧还蛋白充入电子，能量转换氢化酶也可以调转催化方向，给铁氧还蛋白放电，用这份能量把细胞膜内侧的氢离子或者钠离子泵到细胞膜外。这就好像某些发电站的“水库电池”：电力充裕的时候就从水库里抽水，送到很高的水塔上存起来，电力短缺时再从水塔里放水，水力发电——细胞内充满电子的铁氧还蛋白的浓度，就相当于电力的充裕程度。
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这样一个调转方向的能量转换氢化酶很容易让人想起第五章里的复合物I。复合物I是有氧呼吸电子传递链的入口，三羧酸循环或者其他生化反应制造了大量的辅酶NADH，辅酶NADH把电子从膜内侧交给复合物I，电子就在复合物I内部的铁硫簇上一路跃迁，被辅酶Q接走。在这个过程中，一些氢离子会被复合物I泵到细胞膜外，用来驱动ATP合酶。
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如果你只是比较图2—40和图5—13，当然看不出什么相似性，因为它们都是这本书的作者为方便起见画的极简图示。但是仔细想想看，除了铁氧还蛋白换成了辅酶NADH，氢离子换成了辅酶Q，复合物I的整个反应过程都像极了逆行的能量转换氢化酶。更别忘了复合物I的真名叫作“NADH脱氢酶”，刚好就是“氢化酶”逆向酶。
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图5—23 左边是复合物I的结构图示，它与图2—40一模一样，右边是调转了方向的能量转换氢化酶，它正在发生图5—13中的反应，虽然这里的画法与图5—13很不一样，但这个画法才更加接近它的真实结构。（作者绘）
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果然，我们在更精细的对比中发现，能量转换氢化酶与复合物I具有极高的同源性，能量转换氢化酶的每一个构件都能在复合物I上找到对应的构件。所以我们现在普遍认为，能量转换氢化酶就是复合物I的进化原型XII，或者说得更大胆一些，整个电子传递链都源自能量转换氢化酶。因为电子传递链的功能就是利用电子传递时的能量把氢离子泵出细胞膜，形成跨膜的氢离子梯度，然后用这个氢离子梯度推动ATP合酶，而这个调转方向的能量转换氢化酶已经可以完成所有这些任务，在此后漫长的进化之路上，不同的细胞适应不同的代谢类型而给电子传递链增加各种各样的新成员，就是第五章的全部答案了，而在第六章里，当我们说复合物I在几十亿年的时间里维持了惊人的一致性，也是从这途中的某一刻开始的。
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但是在将近40亿年前，这种变革却让末祖面临着一个很能挑起纠纷的问题：如果能量转换氢化酶调转了方向，变成了原始的电子传递链，谁来夺走氢分子的电子，启动固碳作用呢？
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